2. α – Aminokwasy (aminokwasy białkowe)

Aminokwasy jak już było wspomniane są podstawowymi elementami budowy białek. Białka wszystkich gatunków są zbudowane z 20 standardowych aminokwasów, które należą do szeregu L [3].
Aminokwasy wchodzące w skład białek często nazywane są aminokwasami białkowymi. Możemy je podzielić na pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowe. Podział ten jednak jest związany z procesem biosyntezy białek, nie zaś z rzędowością grup aminowych. Wszystkie aminokwasy białkowe należą do grupy α – aminokwasów, co oznacza że obie grupy funkcyjne tj. grupa aminowa i karboksylowa przyłączone są do tego samego atomu węgla, oznaczanego często C_α. Aminokwasy białkowe za wyjątkiem glicyny należą zgodnie z projekcją Fischera do szeregu konfiguracyjnego L.

Natomiast zgodnie z zasadami konfiguracji absolutnej określanej na podstawie projekcji Newmanna, aminokwasy białkowe mają konfigurację S (wyjątek stanowi cysteina) [1].

2.1. Właściwości fizjologiczne aminokwasów białkowych

2.1.1. Zapach i smak

Aminokwasy białkowe należą do aminokwasów pierwszorzędowych, często określanych mianem aminokwasów kodowanych. Większość z nich nie posiada zapachu, jednak można wymienić kilka aminokwasów, które go posiadają. I tak cysteina i metionina, obecność siarki w strukturze tych aminokwasów powoduje, że mają one bardzo nieprzyjemną woń siarkowodorowo – merkaptanową. Z kolei kwas glutaminowy, który jest głównym składnikiem przypraw do zup typu maggi ma charakterystyczny zapach, który pobudza apetyt, jest to zapach hydrolizatu białkowego (rosołu). Wiele produktów spożywczych zawdzięcza swój zapach związkom jakie tworzą się w wyniku reakcji aminokwasów z węglowodanami, np. zapach świeżo upieczonego chleba wynika z obecności produktów powstałych w wyniku reakcji proliny z glukozą w trakcie pieczenia.

Natomiast jeśli chodzi o smak aminokwasów białkowych to z reguły określany jest on jako słodki lub gorzki, jednak istnieją różnice w ocenie smaku, ponieważ wynika to z subiektywnej oceny każdego organizmu. Do aminokwasów, które nie posiadają zapachu zaliczamy lizynę, tryptofan, asparaginę i argininę. Do „ słodkich” aminokwasów należą glicyna, alanina, seryna i treonina, z kolei do „gorzkich” zaliczamy tyrozynę, leucynę i izoleucynę. Smak wielu produktów spożywczych zależy od występujących w nich wolnych aminokwasów, tak jak w przypadku ryb, produktów pochodzenia morskiego, a także serów, przypraw maggi czy sosu sojowego [1].

2.1.2. Właściwości toksyczne

Oczywiście aminokwasy pełnią niezwykle ważną i istotną funkcję w procesach życiowych wszystkich żywych organizmów, jednak niektóre z nich przyjmowane w nadmiarze mogą stać się szkodliwe, a w niektórych przypadkach nawet toksyczne.

Poniżej przedstawię kilka aminokwasów, których nadmiar ma szkodliwy wpływ na organizm człowieka.
Nadmiar leucyny w organizmie z równoczesnym niedomiarem tryptofanu wywołuje pelagrę zwaną również rumieniem lombardzkim. Objawami tej choroby są zapalenia skóry, szczególnie widoczne na odsłoniętych częściach skóry, biegunka, wraz z zapaleniem języka oraz jamy ustnej, a także otępienie jako skutek zmian w ośrodkowym układzie nerwowym. Schorzenie to występuje gdy głównym spożywanym pokarmem jest sorgo, w którego białku udział leucyny jest znaczny, jednak brakuje w nim tryptofanu, waliny i izoleucyny.
Sorgo jest rośliną zaliczaną do zbóż i pochodzi z Afryki. Obecnie jej uprawa jest bardzo rozpowszechniona w dużej części Afryki i Azji. Stosowana przy produkcji mąki, kasz i krochmalu. Niebezpieczeństwo wystąpienia pelagry lub podobnego schorzenia istnieje u osób które spożywają mało białka zwierzęcego.
Innym aminokwasem, którego nadmiar jest szkodliwy jest fenyloalanina. Jego nadmiar powoduje wystąpienie objawów podobnych do fenyloketonurii. Fenyloketonuria jest chorobą wywołaną defektami w metabolizmie fenyloalaniny przez organizm ludzki, tj. brakiem enzymu hydrolazy fenyloalaninowej. W przypadku braku lub niedostatku tego enzymu fenyloalanina jest gromadzona w płynach ustrojowych, następuje wydzielanie dużych ilości acetonu oraz zahamowanie biosyntezy tyrozyny. Przyjmowanie produktów zawierających fenyloalaninę u osób dotkniętych fenyloketonurią prowadzi do nieodwracalnych uszkodzeń mózgu, czasem śmiertelnych.

Aspartam spożywany w nadmiarze wywołuje stany depresyjne, wahania nastrojów, a także psychozę (zmniejsza ilość serotoniny – substancji odpowiedzialnej za przekazywaniu impulsów nerwowych pomiędzy komórkami mózgu). Nadmiar aspartamu gromadzi się w tkankach mózgu, a jego przedawkowanie może być przyczyną obumierania komórek nerwowych w obwodowym układzie nerwowym.

i te najtańsze…

…oraz wiele innych produktów spożywczych

Z kolei nadmiar tryptofanu w diecie ubogiej w białko prowadzi do depresji. Większe dawki tryptofanu nawet przy diecie wysokobiałkowej są toksyczne. W latach 80-tych aminokwas ten stosowany był w lekach przeciwdepresyjnych.

Nadmiar cysteiny i metioniny wywołuje nerkozę wątroby i nerek. Toksyczność tych aminokwasów, a przede wszystkim metioniny jest nasilana przez niedobór witaminy B₆.

Ogólne badania wykazały że najbardziej szkodliwe dla naszego organizmu są aminokwasy pochodzące z grupy hydrofobowych, natomiast te które są polarne oraz dobrze rozpuszczalne w wodzie, zwykle są nieszkodliwe. Wyjątek od tej reguły stanowi MGN, czyli monoglutaminian sodu, który bardzo powszechnie występuje w przyprawach do potraw, szczególnie w kuchni chińskiej. Doniesienia z ostatnich lat wykazują jego szkodliwe działanie, a mianowicie porcja MGN wielkości 5g (zawartość dwóch porcji chińskiej zupy) wywołuje depresję, nadmierną pobudliwość, kołatanie serca oraz bóle głowy [1][a] .

2.2. Aminokwasy egzogenne i endogenne

W połowie XIX wieku Liebieg obserwując doświadczalne zwierzęta, które karmione były tylko żelatyną zauważył niekorzystny wpływ takiej diety na organizmu. Zwierzęta karmione żelatyną przestawały przybierać na wadze i po dłuższym czasie padały. Na podstawie tych obserwacji stwierdził, że żelatyna pomimo swojego białkowego charakteru, nie dostarczała zwierzętom wszystkich potrzebnych do życia aminokwasów, a same zwierzęta nie były w stanie ich wytworzyć [1]. Powstał więc podział aminokwasów białkowych na dwie główne grupy, a mianowicie aminokwasy egzogenne i endogenne.

Aminokwasy koniecznie potrzebne do prawidłowego rozwoju i funkcjonowania organizmu nazywane zostały aminokwasami niezbędnymi lub inaczej egzogennymi [1]. Aminokwasy te muszą być dostarczane organizmowi w odpowiednich produktach spożywczych lub odżywkach, gdyż organizm sam nie jest w stanie wyprodukować ich w wystarczających ilościach. Początkowo nie można było określić, które z aminokwasów należą do aminokwasów niezbędnych, a które mogą być wytwarzane w dostatecznych ilościach przez sam organizm. Stało się to możliwe w XX wieku, kiedy zdefiniowano najważniejsze aminokwasy wchodzące w skład białka i przeprowadzono badania wpływu poszczególnych aminokwasów na bilans azotowy badanych zwierząt i ludzi. Bilans azotowy polega na oznaczaniu ilości azotu pobieranego wraz z pożywieniem i ilości azotu wydalanego z organizmu. W roku 1906 jako pierwszy na listę trafił tryptofan, natomiast ostatnim aminokwasem zaliczonym do niezbędnych była treonina, którą poznano dopiero w 1945 roku. W latach późniejszych na listę trafiły również arginina oraz histydyna [1]. Zatem do aminokwasów egzogennych należą: fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, walina, arginina i histydyna.

Pozostałą część aminokwasów nazwana została aminokwasami endogennymi i pomimo że mówi się o nich że nie są aminokwasami niezbędnymi, to również są konieczne do prawidłowego funkcjonowania organizmu. Ich obecność w pożywieniu nie jest konieczna, z tego względu że organizm jest w stanie wyprodukować je sam w wystarczającej ilości.

Do tej grupy należą: alanina, glicyna, kwas asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy, glutamina, prolina, seryna i tyrozyna

Dzienne zapotrzebowanie człowieka na aminokwasy niezbędne (egzogenne) [1].