Aneta Rzewnicka

Rola aminokwasów w życiu człowieka

Opiekun pracy: dr Stanisław Porwański

1. Aminokwasy

1.1. Definicja aminokwasów

Aminokwasy są elementarnymi składnikami białek, enzymów, hormonów peptydowych, glikopeptydów, wielu toksyn, antybiotyków peptydowych, alkaloidów i szeregu innych produktów naturalnych [1].
Aminokwasy są związkami chemicznymi, zawierającymi dwie grupy funkcyjne, a mianowicie zasadową grupę aminową oraz kwasową grupę karboksylową [2]. Każdy aminokwas oprócz grup funkcyjnych zawiera atom wodoru i charakterystyczny dla siebie podstawnik. Podstawniki te mogą stanowić takie grupy jak reszty alifatyczne, aromatyczne, heterocykliczne, grupa hydroksylowa, tiolowa, guanidynowa, a także dodatkowa grupa aminowa bądź karboksylowa [1].

Wzór ogólny aminokwasów w projekcji Fischera możemy przedstawić następująco:

1.2. Struktury aminokwasów

Ze względu na to, że aminokwasy zawierają w cząsteczce zarówno grupę kwasową jak i zasadową, zachodzi w nich wewnątrzcząsteczkowa reakcja kwas – zasada i związki te istnieją głównie w formie jonów obojnaczych, zwanych także zwitterjonami [2].

Jony obojnacze aminokwasów są rodzajem wewnętrznych soli i dlatego mają wiele właściwości fizycznych typowych dla soli. Między innymi wykazują duże momenty dipolowe, są dobrze rozpuszczalne w wodzie, trudno rozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych, są to substancje krystaliczne o dość wysokich temperaturach topnienia [2].

1.3. Właściwości aminokwasów

1.3.1. Właściwości kwasowo – zasadowe

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi, co oznacza że mogą reagować jak kwasy lub zasady, w zależności od środowiska reakcji. W wodnym roztworze kwasowym jon obojnaczy aminokwasu zachowuje się jak zasada i przyłącza proton, w wyniku czego zyskuje ładunek dodatni i tworzy się kation [2].

Ładunek dodatni zlokalizowany jest przy grupie –NH₃⁺, a dokładnie na atomie azotu. Jeżeli aminokwas zostanie umieszczony w polu elektrycznym, to tak jak ma to miejsce w przypadku kationów będzie poruszał się w kierunku katody.

Natomiast w wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy zachowuje się jak kwas, który oddając proton zyskuje ładunek ujemny i tworzy się anion [2]. Cząsteczka aminokwasu przyjmuje ładunek ujemny, który zlokalizowany jest na atomie tlenu w grupie karboksylowej. Kiedy aminokwas zostanie umieszczony w polu elektrycznym będzie zachowywał się jak anion i poruszał w kierunku anody. Musi zatem istnieć taka wartość pH przy której aminokwas znajdujący się w polu elektrycznym nie porusza się w kierunku żadnej elektrody. Istnieje on wówczas w postaci jonu obojnaczego. Wartość pH, przy którym aminokwas występuje w przeważającej ilości w postaci jonu obojnaczego w roztworze danego aminokwasu nazywana jest punktem izoelektrycznym i oznaczana symbolem pH_i [1].

1.3.2. Rozpuszczalność i temperatura topnienia

Jonowa budowa aminokwasów wpływa na ich rozpuszczalności. Większość aminokwasów białkowych jest rozpuszczalna w wodzie, a prawie wszystkie, za wyjątkiem proliny są trudno lub w ogóle nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych, nawet polarnych, takich jak Alkohole czy ketony. Z kolei aminokwasy aromatyczne, kwasowe a także cysteina trudno rozpuszczają się w wodzie, tzn. ich rozpuszczalność w temperaturze pokojowej nie przekracza 1g w 100cm³. Do najtrudniej rozpuszczalnych należą cysteina, tyrozyna, histydyna, kwas asparaginowy oraz kwas glutaminowy. Najłatwiej natomiast w wodzie rozpuszczają się hydroksyprolina i glicyna. Aminokwasy białkowe wykazują dobrą rozpuszczalność w wodnych i alkoholowych roztworach kwasów nieorganicznych w amoniaku i w wodnych roztworach zasad, takich jak roztwór węglanu sodu lub potasu.
Wszystkie aminokwasy są substancjami krystalicznymi, które wykazują wysokie temperatury topnienia. Najczęściej temperatura rozkładu aminokwasów białkowych przekracza 200^oC,a w niektórych przypadkach nawet 300^oC. Wysokie temperatury topnienia aminokwasów wynikają z ich jonowej budowy [1].

1.4. Podział aminokwasów

Istnieje wiele możliwości podziału aminokwasów, w swojej pracy przedstawiam jeden z nich. Jest to podział na podstawie charakterystyki właściwości podstawnika. Wyróżniamy zatem siedem głównych grup, a mianowicie:
1. Aminokwasy alifatyczne
2. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową
3. Aminokwasy siarkowe
4. Aminokwasy aromatyczne
5. Aminokwasy amidowe
6. Aminokwasy kwasowe
7. Aminokwasy zasadowe

1.   Aminokwasy alifatyczne
W tej grupie aminokwasów łańcuch boczny stanowi łańcuch alifatyczny, który może być rozgałęziony lub nierozgałęziony. Do tej grupy zaliczamy glicynę, alaninę, walinę, leucynę, izoleucynę oraz prolinę.
W glicynie najmniejszym aminokwasie o najprostszej strukturze miejsce łańcucha bocznego zajmuje atom wodoru. W cząsteczce tego aminokwasu występują dwa atomu wodoru, przyłączone do centralnego atomu węgla, w związku z tym jako jedyny aminokwas nie jest on czynna optycznie. Alifatyczne łańcuchy boczne aniliny, waliny, leucyny i izoleucyny są chemicznie niereaktywne i hydrofobowe [3].

2.   Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową
Aminokwasy te zawierają grupę hydroksylową podstawioną w miejsce wodoru przyłączonego do pierwszego atomu węgla w podstawniku. W grupie tej wymienić możemy serynę i treoninę. Obecność grupy hydroksylowej w łańcuchu bocznym sprawia, że aminokwasy te wykazują charakter polarny [3].

3.   Aminokwasy siarkowe
W tej grupie aminokwasów w łańcuchu bocznym obecna jest siarka. Zaliczamy do nich metioninę oraz cysteinę. Alifatyczny łańcuch jest chemicznie niereaktywny, a także hydrofobowy. Cysteina jest hydrofobowa, jednak w przeciwieństwie do metioniny jej łańcuch boczny jest bardzo reaktywny i zdolny do tworzenia z inną cząsteczką cysteiny wiązań disiarczowych [3].

4.   Aminokwasy aromatyczne
Aminokwasy aromatyczne posiadają w łańcuchu bocznym pierścienie aromatyczne. Należą do nich fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. Aminokwasy te dzięki obecności pierścieni aromatycznych wykazują właściwości hydrofobowe [3].

5.   Aminokwasy amidowe
Aminokwasy tej grupy posiadają zmodyfikowaną grupę karboksylową, w której grupa hydroksylowa została zastąpiona grupą amidową. Wśród aminokwasów tej grupy wyróżnić możemy asparaginę i glutaminę.
Łańcuchy boczne tych aminokwasów pozbawione są ładunku , jednak wykazują one charakter polarny [3].

6.   Aminokwasy kwasowe
Wykazują one odczyn kwaśny, co spowodowane jest obecnością dodatkowej grupy karboksylowej. Zaliczamy do nich kwas asparaginowy oraz kwas glutaminowy.
Grupy karboksylowe łańcuchów bocznych w wodzie ulegają deprotonowaniu i uzyskują ładunek ujemny, stąd zaliczane są do kwasowych [3].

7.   Aminokwasy zasadowe
Obecność dodatkowej grupy aminowej sprawia, że aminokwasy te wykazują odczyn zasadowy. Do grupy tej zaliczamy lizynę, argininę i histydynę.
Grupy aminowe łańcuchów bocznych tych aminokwasów w wodzie ulegają z kolei protonowaniu i uzyskują ładunek dodatni, stąd zaliczamy je do aminokwasów zasadowych [3].

2. α – Aminokwasy (aminokwasy białkowe)

Aminokwasy jak już było wspomniane są podstawowymi elementami budowy białek. Białka wszystkich gatunków są zbudowane z 20 standardowych aminokwasów, które należą do szeregu L [3].
Aminokwasy wchodzące w skład białek często nazywane są aminokwasami białkowymi. Możemy je podzielić na pierwszo-, drugo- i trzeciorzędowe. Podział ten jednak jest związany z procesem biosyntezy białek, nie zaś z rzędowością grup aminowych. Wszystkie aminokwasy białkowe należą do grupy α – aminokwasów, co oznacza że obie grupy funkcyjne tj. grupa aminowa i karboksylowa przyłączone są do tego samego atomu węgla, oznaczanego często C_α. Aminokwasy białkowe za wyjątkiem glicyny należą zgodnie z projekcją Fischera do szeregu konfiguracyjnego L.

Natomiast zgodnie z zasadami konfiguracji absolutnej określanej na podstawie projekcji Newmanna, aminokwasy białkowe mają konfigurację S (wyjątek stanowi cysteina) [1].

2.1. Właściwości fizjologiczne aminokwasów białkowych

2.1.1. Zapach i smak

Aminokwasy białkowe należą do aminokwasów pierwszorzędowych, często określanych mianem aminokwasów kodowanych. Większość z nich nie posiada zapachu, jednak można wymienić kilka aminokwasów, które go posiadają. I tak cysteina i metionina, obecność siarki w strukturze tych aminokwasów powoduje, że mają one bardzo nieprzyjemną woń siarkowodorowo – merkaptanową. Z kolei kwas glutaminowy, który jest głównym składnikiem przypraw do zup typu maggi ma charakterystyczny zapach, który pobudza apetyt, jest to zapach hydrolizatu białkowego (rosołu). Wiele produktów spożywczych zawdzięcza swój zapach związkom jakie tworzą się w wyniku reakcji aminokwasów z węglowodanami, np. zapach świeżo upieczonego chleba wynika z obecności produktów powstałych w wyniku reakcji proliny z glukozą w trakcie pieczenia.

Natomiast jeśli chodzi o smak aminokwasów białkowych to z reguły określany jest on jako słodki lub gorzki, jednak istnieją różnice w ocenie smaku, ponieważ wynika to z subiektywnej oceny każdego organizmu. Do aminokwasów, które nie posiadają zapachu zaliczamy lizynę, tryptofan, asparaginę i argininę. Do „ słodkich” aminokwasów należą glicyna, alanina, seryna i treonina, z kolei do „gorzkich” zaliczamy tyrozynę, leucynę i izoleucynę. Smak wielu produktów spożywczych zależy od występujących w nich wolnych aminokwasów, tak jak w przypadku ryb, produktów pochodzenia morskiego, a także serów, przypraw maggi czy sosu sojowego [1].

2.1.2. Właściwości toksyczne

Oczywiście aminokwasy pełnią niezwykle ważną i istotną funkcję w procesach życiowych wszystkich żywych organizmów, jednak niektóre z nich przyjmowane w nadmiarze mogą stać się szkodliwe, a w niektórych przypadkach nawet toksyczne.

Poniżej przedstawię kilka aminokwasów, których nadmiar ma szkodliwy wpływ na organizm człowieka.
Nadmiar leucyny w organizmie z równoczesnym niedomiarem tryptofanu wywołuje pelagrę zwaną również rumieniem lombardzkim. Objawami tej choroby są zapalenia skóry, szczególnie widoczne na odsłoniętych częściach skóry, biegunka, wraz z zapaleniem języka oraz jamy ustnej, a także otępienie jako skutek zmian w ośrodkowym układzie nerwowym. Schorzenie to występuje gdy głównym spożywanym pokarmem jest sorgo, w którego białku udział leucyny jest znaczny, jednak brakuje w nim tryptofanu, waliny i izoleucyny.
Sorgo jest rośliną zaliczaną do zbóż i pochodzi z Afryki. Obecnie jej uprawa jest bardzo rozpowszechniona w dużej części Afryki i Azji. Stosowana przy produkcji mąki, kasz i krochmalu. Niebezpieczeństwo wystąpienia pelagry lub podobnego schorzenia istnieje u osób które spożywają mało białka zwierzęcego.
Innym aminokwasem, którego nadmiar jest szkodliwy jest fenyloalanina. Jego nadmiar powoduje wystąpienie objawów podobnych do fenyloketonurii. Fenyloketonuria jest chorobą wywołaną defektami w metabolizmie fenyloalaniny przez organizm ludzki, tj. brakiem enzymu hydrolazy fenyloalaninowej. W przypadku braku lub niedostatku tego enzymu fenyloalanina jest gromadzona w płynach ustrojowych, następuje wydzielanie dużych ilości acetonu oraz zahamowanie biosyntezy tyrozyny. Przyjmowanie produktów zawierających fenyloalaninę u osób dotkniętych fenyloketonurią prowadzi do nieodwracalnych uszkodzeń mózgu, czasem śmiertelnych.

Aspartam spożywany w nadmiarze wywołuje stany depresyjne, wahania nastrojów, a także psychozę (zmniejsza ilość serotoniny – substancji odpowiedzialnej za przekazywaniu impulsów nerwowych pomiędzy komórkami mózgu). Nadmiar aspartamu gromadzi się w tkankach mózgu, a jego przedawkowanie może być przyczyną obumierania komórek nerwowych w obwodowym układzie nerwowym.

i te najtańsze…

…oraz wiele innych produktów spożywczych

Z kolei nadmiar tryptofanu w diecie ubogiej w białko prowadzi do depresji. Większe dawki tryptofanu nawet przy diecie wysokobiałkowej są toksyczne. W latach 80-tych aminokwas ten stosowany był w lekach przeciwdepresyjnych.

Nadmiar cysteiny i metioniny wywołuje nerkozę wątroby i nerek. Toksyczność tych aminokwasów, a przede wszystkim metioniny jest nasilana przez niedobór witaminy B₆.

Ogólne badania wykazały że najbardziej szkodliwe dla naszego organizmu są aminokwasy pochodzące z grupy hydrofobowych, natomiast te które są polarne oraz dobrze rozpuszczalne w wodzie, zwykle są nieszkodliwe. Wyjątek od tej reguły stanowi MGN, czyli monoglutaminian sodu, który bardzo powszechnie występuje w przyprawach do potraw, szczególnie w kuchni chińskiej. Doniesienia z ostatnich lat wykazują jego szkodliwe działanie, a mianowicie porcja MGN wielkości 5g (zawartość dwóch porcji chińskiej zupy) wywołuje depresję, nadmierną pobudliwość, kołatanie serca oraz bóle głowy [1][a] .

2.2. Aminokwasy egzogenne i endogenne

W połowie XIX wieku Liebieg obserwując doświadczalne zwierzęta, które karmione były tylko żelatyną zauważył niekorzystny wpływ takiej diety na organizmu. Zwierzęta karmione żelatyną przestawały przybierać na wadze i po dłuższym czasie padały. Na podstawie tych obserwacji stwierdził, że żelatyna pomimo swojego białkowego charakteru, nie dostarczała zwierzętom wszystkich potrzebnych do życia aminokwasów, a same zwierzęta nie były w stanie ich wytworzyć [1]. Powstał więc podział aminokwasów białkowych na dwie główne grupy, a mianowicie aminokwasy egzogenne i endogenne.

Aminokwasy koniecznie potrzebne do prawidłowego rozwoju i funkcjonowania organizmu nazywane zostały aminokwasami niezbędnymi lub inaczej egzogennymi [1]. Aminokwasy te muszą być dostarczane organizmowi w odpowiednich produktach spożywczych lub odżywkach, gdyż organizm sam nie jest w stanie wyprodukować ich w wystarczających ilościach. Początkowo nie można było określić, które z aminokwasów należą do aminokwasów niezbędnych, a które mogą być wytwarzane w dostatecznych ilościach przez sam organizm. Stało się to możliwe w XX wieku, kiedy zdefiniowano najważniejsze aminokwasy wchodzące w skład białka i przeprowadzono badania wpływu poszczególnych aminokwasów na bilans azotowy badanych zwierząt i ludzi. Bilans azotowy polega na oznaczaniu ilości azotu pobieranego wraz z pożywieniem i ilości azotu wydalanego z organizmu. W roku 1906 jako pierwszy na listę trafił tryptofan, natomiast ostatnim aminokwasem zaliczonym do niezbędnych była treonina, którą poznano dopiero w 1945 roku. W latach późniejszych na listę trafiły również arginina oraz histydyna [1]. Zatem do aminokwasów egzogennych należą: fenyloalanina, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, treonina, tryptofan, walina, arginina i histydyna.

Pozostałą część aminokwasów nazwana została aminokwasami endogennymi i pomimo że mówi się o nich że nie są aminokwasami niezbędnymi, to również są konieczne do prawidłowego funkcjonowania organizmu. Ich obecność w pożywieniu nie jest konieczna, z tego względu że organizm jest w stanie wyprodukować je sam w wystarczającej ilości.

Do tej grupy należą: alanina, glicyna, kwas asparaginowy, asparagina, kwas glutaminowy, glutamina, prolina, seryna i tyrozyna

Dzienne zapotrzebowanie człowieka na aminokwasy niezbędne (egzogenne) [1].

3. Rola wybranych aminokwasów

3.1. Arginina

Arginina należy do aminokwasów endogennych. Aminokwas ten wzmaga usuwanie amoniaku i chlorków z organizmu, a także odpowiada za zakwaszanie płynów ustrojowych. Przez organizm jest metabolizowany do mocznika i ornityny. Jako źródło grupy guanidynowej jest niezbędny do syntezy kreatyny. Ma właściwości immunostymulujące oraz odtruwające mózg. Badania wykazały, że u osób chorych na Alzheimera występuje niedobór właśnie tego aminokwasu.
Arginina w obecności tlenu i NADPH2 tworzy tlenek azotu i cytrulinę. Tlenek azotu odpowiedzialny jest za relaksację mięśni gładkich, zapobieganie agregacji krwinek i pełni rolę neurotransmitera w mózgu.
Przy niedoborze argininy w organizmie pojawiają się między innymi zaniki mięśni, osłabienie siły mięśniowej, zahamowanie wzrostu i rozwoju, otyłość, zaburzenia regeneracji tkanek, zaburzenia lipidowe i w wydzielaniu insuliny, obrzęki, nadciśnienie i niewydolność oraz toksyczne uszkodzenie wątroby.
Arginina bierze udział w bardzo ważnym cyklu biochemicznym, który jest odpowiedzialny za usuwanie azotu białkowego z organizmu. Ma to duże znaczenie, ponieważ przy metabolicznym wykorzystaniu białka uwalnia się amoniak, toksyczny dla człowieka związek azotowy. Cykl w którym bierze udział opisywany aminokwas przekształca toksyczną cząsteczkę amoniaku w obojętną cząsteczkę mocznika. Jak ważny jest to proces, niech świadczy fakt, że podwyższenie stężenia amoniaku w ustroju, spowodowany np. brakiem argininy, może prowadzić do uszkodzenia nerek lub mózgu.
Arginina podawana równocześnie z sorbitolem reguluje przepływ żółci i dodatkowo wzmaga procesy odtruwania oraz regeneracji wątroby. Reguluje również wypróżnienia. Może zapobiegać migrenom. Arginina łącznie z sorbitolem i mannitolem lub fruktozą zwiększa wydolność psychiczną i fizyczną, stymulując czynności mózgu, przyczynia się do zwiększenia aktywności psychofizycznej [4].

3.2. Seryna

Seryna jest aminokwasem endogennym, biorącym udział w tworzeniu cukrów. Niezbędny do syntezy białek oraz budowania serynofosfatydów (fosfatydyloseryna). Dekarboksylacja seryny prowadzi do powstania kolaminy. Kolamina, czyli aminoetanol (etanolamina) jest to amina biogenna będąca składnikiem kefaliny wchodzącej w skład mózgu. Seryna jest również niezbędna do wytwarzania lecytyny, sfingozyny i acetylocholiny. Może być przetworzona w glicynę, jest więc potrzebna do syntezy sfingolu, a tym samym sfingomielin znajdujących się w mózgu. Bierze udział w syntezie puryn i pirymidyn (nukleotydów). Właśnie przez to seryna oraz fosfatydyloseryna wpływają na czynności i strukturę mózgu. Podawanie seryny jak i fosfatydyloseryny prowadzi do usprawnienia procesów zapamiętywania i odtwarzania informacji. Zwiększają zdolności percepcji (odbioru) i zdolności poznawcze. Seryna nasila procesy kodowania i konsolidacji w neuronach mózgu.

3.3. Kwas asparaginowy i kwas glutaminowy

Kwas glutaminowy to również aminokwas endogenny, jest składnikiem strukturalnym i energetycznym neuronów. Po rozpadzie daje kwas g-aminomasłowy. Bierze udział w syntezie acetylocholiny i adrenaliny. Pobudza wydzielanie żółci i soku trzustkowego. Poprawia ukrwienie narządów płciowych, stymuluje wzrost i rozwój jajników, pęcherzyków Graafa i ciałka żółtego. W zbyt dużych dawkach powoduje jednak degenerację komórek nerwowych w wyniku otwarcia kanałów wapniowych. Tak jak kwas asparaginowy działa na receptory NMDA , otwierając kanały wapniowe, zwiększa napływ wapnia do neuronów. Jest to proces niezbędny do powstawania engramów, czyli śladów pamięciowych. Kwas glutaminowy znalazł zastosowanie w leczeniu wyczerpania nerwowego, utrudnionej koncentracji i zaburzeń pamięci. Dawniej stosowany był w leczeniu dzieci biernych, niedołężnych i opóźnionych w rozwoju umysłowym. Opisywano wyniki poprawy stanu u dzieci mających trudności w uczeniu się oraz stwarzających trudności w wychowaniu. Kwas glutaminowy zalecano w miażdżycy i w nadciśnieniu. Nie zaleca się przyjmowania kwasu glutaminowego w porze wieczornej, może bowiem wywołać bezsenność [4].

3.4. Aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach bocznych BCAA

Do aminokwasów tych należą leucyna, izoleucyna i walina. Są to aminokwasy egzogennych, zatem muszą być one dostarczane do organizmu wraz z posiłkami, gdyż organizm nie jest w stanie sam ich zsyntezować.

Aminokwasy o rozgałęzionych łańcuchach, szczególnie leucyna może bezpośrednio pobudzać syntezę białek. Mogą one również zwiększyć wydzielanie się niektórych hormonów anabolicznych.

Udowodniono, że aminokwasy te odgrywają bardzo ważną rolę jako źródło energii podczas stanów wyczerpania węglowodanów u sportowców. Jest to istotne dla kulturystów biorących udział w zawodach, których programy żywieniowe przed zawodami przewidują na ogół stopniową redukcję zarówno kaloryczności posiłków, jak i podaży węglowodanów. Wyniki badań przeprowadzonych przez francuskich naukowców potwierdzają, że podanie omawianych aminokwasów może spotęgować utratę tłuszczów podczas stosowania ograniczeń dietetycznych [5].
Jednak oprócz różnego rodzaju odżywek dla sportowców, aminokwasy te występują także w produktach pochodzenia naturalnego, a mianowicie…

3.5. Tryptofan

Tryptofan to obojętny elektrycznie aminokwas egzogenny, który posiada łańcuch boczny oparty na szkielecie indolu. Wchodzi w skład białek (białka mleka, ciałka krwi), należy do aminokwasów niezbędnych (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Zdolność do jego syntezy mają niektóre rośliny i bakterie. Przemiany tryptofanu są źródłem bardzo istotnych związków, taki jak tryptamina, serotonina, niacyna i roślinne hormony wzrostu (auksyny).

Tryptofan jest niezbędny do powstawania hormonu tkankowego - serotoniny. Działa przeciwdepresyjnie, poprawia nastrój i gwarantuje dobry sen, a także zmniejsza nadpobudliwość i poprawia działanie mózgu. Wpływa na odczucie sytości.

W listopadzie, grudniu i styczniu, gdy słońce na niebie pojawia się sporadycznie i na krótko, szyszynka odbiera sygnały o narastających ciemnościach i w organizmie zanika poziom serotoniny, która zmienia się na melatoninę. Szyszynka jest miejscem produkującym serotoninę (hormon ten działa w ciągu dnia), gdzie podczas nocy zachodzi biosynteza serotoniny w inny hormon - melatoninę. Zwiększa się poziom melatoniny, czyli produkowanego w naturalnych warunkach nocą hormonu snu. Nic więc dziwnego, że podczas szarych dni jesteśmy ospali, powolni i trudno nam się skupić.
Niedobór światła utrudnia również dotarcie do mózgu jednego z aminokwasów – tryptofanu- aminokwasu, który musi być dostarczony organizmowi z zewnątrz, w pożywieniu np. w bananach, nasionach słonecznika lub kiedy stosujemy pewne zioła np. lucernę lub suplementy posiadające ten aminokwas .

To właśnie z tryptofanu tworzy się serotonina – neuroprzekaźnik, który poprawia nastrój, łagodzi stres, pozwala na spokojny sen i zmniejsza nawet dolegliwości bólu. Serotonina i melatonina odgrywają bardzo ważną rolę w regulowaniu snu, temperatury ciała, nastroju, przebiegu procesu dojrzewania, odnawiania się i wzrostu komórek oraz podczas menstruacji.

Serotonina jest bardzo ważną substancją, która pośredniczy w zmienianiu procesów w komórce lub całych tkankach. Jest neurotransmiterem, który zawiaduje i przekazuje impulsy nerwowe do tkanek. Od niej zależy, czy sygnał systemu nerwowego będzie w stanie dotrzeć do wszystkich zakątków ciała [6].

3.6. Metionina

Metionina to aminokwas egzogenny, który jest donorem grup metylowych w procesach przenoszenia grup metylowych w organizmie, W organizmie występuje i funkcjonuje w postaci S-adenozylometioniny i pełni funkcje koenzymu różnorodnych metylaz. Stąd metionina odgrywa ważną rolę w syntezie choliny i lecytyny, sprzyja normalizacji przemiany Lipidów, zapobiega stłuszczeniu wątroby i innym jej uszkodzeniom oraz wykazuje działanie przeciwmiażdżycowe. Ponadto pełni ważną rolę w czynnościach nadnerczy, przede wszystkim w syntezie adrenaliny, a także w procesach inaktywacji katecholamin, regulując tym samym równowagę katecholaminową. Udowodniono istnienie ścisłego związku między metionina a przemianami kwasu foliowego oraz witaminami B6 i B12.

Metionina jest substancją wyjściową dla cysteiny, która stanowi element struktury jednego z ważniejszych antyoksydantów komórkowych - glutationu. Tym sposobem, metionina wpływa na antyoksydacyjny status organizmu, a także jest ważna w procesach detoksykacji ksenobiotyków i biotransformacji leków (poprzez połączenie z glutationem). Z metioniny tworzy się również kwas aminosulfonowy - tauryna, posiadający szerokie spektrum oddziaływania farmakologicznego, między innymi tworzenie kwasów żółciowych, normalizacje czynności serca, mózgu, trzustki itd.

Ponadto metionina poprawia stan skóry, zapobiega łamliwości paznokci i wypadaniu włosów. Wskazana jest w osteoporozie, zatruciu ciążowym, chorobach reumatycznych i alergicznych. Zaleca się ją kobietom stosującym doustne środki antykoncepcyjne [6].

3.7. Tyrozyna

3.8. Lizyna

Lizyna jest aminokwasem egzogennym, którego organizm ludzki nie jest w stanie samodzielnie wytworzyć i musi dostarczać go wraz z pożywieniem. Sprzyja wchłanianiu wapnia w diecie i bierze udział w tworzeniu substancji międzykomórkowej kości, chrząstek oraz tkanki łącznej, ponadto wspomaga rozwój mięśni.

Lizyna działa jako przeciwutleniacz i redukuje stężenie wolnych rodników wywołujące choroby. Badania wykazały, że proglutaminiam argininy i jednochlorek lizyny stanowią jedyną kombinację aminokwasów, która przyjmowana doustnie, skutecznie podnosi poziom hormonu wzrostu w organizmie. Jest to ważna reakcja ze względu na działanie hormonu wzrostu na masę mięśniową oraz na metabolizm węglowodanów, białek i tłuszczów. Przede wszystkim hormon wzrostu zwiększa chudą masę ciała poprzez nasilenie syntezy białek i zwiększenie zatrzymywania azotu. Działanie to częściowo uważa się za wynik działania hormonu wzrostu jako czynnika sprzyjającego przenoszeniu pewnych niezbędnych aminokwasów wewnątrz komórek mięśniowych. Osoby z niedoborem hormonu wzrostu mają stosunkowo wysoki poziom tłuszczu w organizmie. Leczenie hormonem wzrostu obniżą zawartość tłuszczu w organizmie przy jednoczesnych wzroście ilości białka, głownie mięśniowego.

Rola lizyny w organizmie:

4. Podsumowanie

Aminokwasy stanowią budulec białek oraz tkanki mięśniowej. Wszelkie rodzaje procesów fizjologicznych związanych z uprawianiem sportu - regeneracja energii, rozwój mięśni, spalanie tłuszczów a także funkcjonowanie naszych nastrojów i praca umysłu - pozostają w ścisłym związku z aminokwasami. Jak widać aminokwasy stanowią bardzo ważną role w życiu człowieka i są one niezbędne do prawidłowego funkcjonowania każdego organizmu.

Poza ważną rolą w życiu człowieka aminokwasy znalazły także szerokie zastosowanie, przede wszystkim w przemyśle spożywczym, jako substancje smakowe, dodatki wzbogacające wartość odżywczą pożywienia i pasz i do uzupełniania diety, w farmacji, jako cenne leki i mieszanki do karmienia pozajelitowego oraz w przemyśle kosmetycznym.

5. Bibliografia

6. Wzory aminokwasów białkowych i produkty ich przemian

3-hydroksyprolina występuje w białku bardzo rzadko i nie jest zaliczana do aminokwasów białkowych