Aneta Rzewnicka

Rola aminokwasów w życiu człowieka

Opiekun pracy: dr Stanisław Porwański

1. Aminokwasy

1.1. Definicja aminokwasów

Aminokwasy są elementarnymi składnikami białek, enzymów, hormonów peptydowych, glikopeptydów, wielu toksyn, antybiotyków peptydowych, alkaloidów i szeregu innych produktów naturalnych[1].
Aminokwasy są związkami chemicznymi, zawierającymi dwie grupy funkcyjne, a mianowicie zasadową grupę aminową oraz kwasową grupę karboksylową[2]. Każdy aminokwas oprócz grup funkcyjnych zawiera atom wodoru i charakterystyczny dla siebie podstawnik. Podstawniki te mogą stanowić takie grupy jak reszty alifatyczne, aromatyczne, heterocykliczne, grupa hydroksylowa, tiolowa, guanidynowa, a także dodatkowa grupa aminowa bądź karboksylowa[1].

Wzór ogólny aminokwasów w projekcji Fischera możemy przedstawić następująco:

1.2. Struktury aminokwasów

Ze względu na to, że aminokwasy zawierają w cząsteczce zarówno grupę kwasową jak i zasadową, zachodzi w nich wewnątrzcząsteczkowa reakcja kwas – zasada i związki te istnieją głównie w formie jonów obojnaczych, zwanych także zwitterjonami[2].

Jony obojnacze aminokwasów są rodzajem wewnętrznych soli i dlatego mają wiele właściwości fizycznych typowych dla soli. Między innymi wykazują duże momenty dipolowe, są dobrze rozpuszczalne w wodzie, trudno rozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych, są to substancje krystaliczne o dość wysokich temperaturach topnienia[2].

1.3. Właściwości aminokwasów

1.3.1. Właściwości kwasowo – zasadowe

Aminokwasy są związkami amfoterycznymi, co oznacza że mogą reagować jak kwasy lub zasady, w zależności od środowiska reakcji. W wodnym roztworze kwasowym jon obojnaczy aminokwasu zachowuje się jak zasada i przyłącza proton, w wyniku czego zyskuje ładunek dodatni i tworzy się kation[2].

Ładunek dodatni zlokalizowany jest przy grupie –NH₃⁺, a dokładnie na atomie azotu. Jeżeli aminokwas zostanie umieszczony w polu elektrycznym, to tak jak ma to miejsce w przypadku kationów będzie poruszał się w kierunku katody.

Natomiast w wodnym roztworze zasadowym jon obojnaczy zachowuje się jak kwas, który oddając proton zyskuje ładunek ujemny i tworzy się anion[2]. Cząsteczka aminokwasu przyjmuje ładunek ujemny, który zlokalizowany jest na atomie tlenu w grupie karboksylowej. Kiedy aminokwas zostanie umieszczony w polu elektrycznym będzie zachowywał się jak anion i poruszał w kierunku anody. Musi zatem istnieć taka wartość pH przy której aminokwas znajdujący się w polu elektrycznym nie porusza się w kierunku żadnej elektrody. Istnieje on wówczas w postaci jonu obojnaczego. Wartość pH, przy którym aminokwas występuje w przeważającej ilości w postaci jonu obojnaczego w roztworze danego aminokwasu nazywana jest punktem izoelektrycznym i oznaczana symbolem pH_i [1].

1.3.2. Rozpuszczalność i temperatura topnienia

Jonowa budowa aminokwasów wpływa na ich rozpuszczalności. Większość aminokwasów białkowych jest rozpuszczalna w wodzie, a prawie wszystkie, za wyjątkiem proliny są trudno lub w ogóle nierozpuszczalne w rozpuszczalnikach organicznych, nawet polarnych, takich jak alkohole czy ketony. Z kolei aminokwasy aromatyczne, kwasowe a także cysteina trudno rozpuszczają się w wodzie, tzn. ich rozpuszczalność w temperaturze pokojowej nie przekracza 1g w 100cm³. Do najtrudniej rozpuszczalnych należą cysteina, tyrozyna, histydyna, kwas asparaginowy oraz kwas glutaminowy. Najłatwiej natomiast w wodzie rozpuszczają się hydroksyprolina i glicyna. Aminokwasy białkowe wykazują dobrą rozpuszczalność w wodnych i alkoholowych roztworach kwasów nieorganicznych w amoniaku i w wodnych roztworach zasad, takich jak roztwór węglanu sodu lub potasu.
Wszystkie aminokwasy są substancjami krystalicznymi, które wykazują wysokie temperatury topnienia. Najczęściej temperatura rozkładu aminokwasów białkowych przekracza 200^oC,a w niektórych przypadkach nawet 300^oC. Wysokie temperatury topnienia aminokwasów wynikają z ich jonowej budowy[1].

1.4. Podział aminokwasów

Istnieje wiele możliwości podziału aminokwasów, w swojej pracy przedstawiam jeden z nich. Jest to podział na podstawie charakterystyki właściwości podstawnika. Wyróżniamy zatem siedem głównych grup, a mianowicie:
1. Aminokwasy alifatyczne
2. Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową
3. Aminokwasy siarkowe
4. Aminokwasy aromatyczne
5. Aminokwasy amidowe
6. Aminokwasy kwasowe
7. Aminokwasy zasadowe

1.   Aminokwasy alifatyczne
W tej grupie aminokwasów łańcuch boczny stanowi łańcuch alifatyczny, który może być rozgałęziony lub nierozgałęziony. Do tej grupy zaliczamy glicynę, alaninę, walinę, leucynę, izoleucynę oraz prolinę.
W glicynie najmniejszym aminokwasie o najprostszej strukturze miejsce łańcucha bocznego zajmuje atom wodoru. W cząsteczce tego aminokwasu występują dwa atomu wodoru, przyłączone do centralnego atomu węgla, w związku z tym jako jedyny aminokwas nie jest on czynna optycznie. Alifatyczne łańcuchy boczne aniliny, waliny, leucyny i izoleucyny są chemicznie niereaktywne i hydrofobowe[3].

2.   Aminokwasy zawierające grupę hydroksylową
Aminokwasy te zawierają grupę hydroksylową podstawioną w miejsce wodoru przyłączonego do pierwszego atomu węgla w podstawniku. W grupie tej wymienić możemy serynę i treoninę. Obecność grupy hydroksylowej w łańcuchu bocznym sprawia, że aminokwasy te wykazują charakter polarny[3].

3.   Aminokwasy siarkowe
W tej grupie aminokwasów w łańcuchu bocznym obecna jest siarka. Zaliczamy do nich metioninę oraz cysteinę. Alifatyczny łańcuch jest chemicznie niereaktywny, a także hydrofobowy. Cysteina jest hydrofobowa, jednak w przeciwieństwie do metioniny jej łańcuch boczny jest bardzo reaktywny i zdolny do tworzenia z inną cząsteczką cysteiny wiązań disiarczowych[3].

4.   Aminokwasy aromatyczne
Aminokwasy aromatyczne posiadają w łańcuchu bocznym pierścienie aromatyczne. Należą do nich fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan. Aminokwasy te dzięki obecności pierścieni aromatycznych wykazują właściwości hydrofobowe[3].

5.   Aminokwasy amidowe
Aminokwasy tej grupy posiadają zmodyfikowaną grupę karboksylową, w której grupa hydroksylowa została zastąpiona grupą amidową. Wśród aminokwasów tej grupy wyróżnić możemy asparaginę i glutaminę.
Łańcuchy boczne tych aminokwasów pozbawione są ładunku , jednak wykazują one charakter polarny[3].

6.   Aminokwasy kwasowe
Wykazują one odczyn kwaśny, co spowodowane jest obecnością dodatkowej grupy karboksylowej. Zaliczamy do nich kwas asparaginowy oraz kwas glutaminowy.
Grupy karboksylowe łańcuchów bocznych w wodzie ulegają deprotonowaniu i uzyskują ładunek ujemny, stąd zaliczane są do kwasowych[3].

7.   Aminokwasy zasadowe
Obecność dodatkowej grupy aminowej sprawia, że aminokwasy te wykazują odczyn zasadowy. Do grupy tej zaliczamy lizynę, argininę i histydynę.
Grupy aminowe łańcuchów bocznych tych aminokwasów w wodzie ulegają z kolei protonowaniu i uzyskują ładunek dodatni, stąd zaliczamy je do aminokwasów zasadowych[3].